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Chromatographie

Extrait de Biologie moléculaire, page 220

Figure 14.1 – Exemples de chromatographie.

A) La chromatographie par échange d’ions exploite la charge des protéines. Elle nécessite une matrice chargée (ici, positivement), qui retiendra plus longtemps les protéines de charge opposée (dans ce cas, négative) que les autres protéines. La protéine est éluée soit grâce à un autre ion, qui entre en compétition avec la protéine pour se lier à la matrice, soit en modifiant le pH, qui déstabilise les interactions ioniques.
B) La chromatographie par filtration sur gel exploite la taille des protéines. Les plus petites protéines sont retenues plus longtemps par les pores de la matrice que les grosses, qui traversent rapidement la colonne.
C) La chromatographie d’affinité exploite une interaction forte des protéines avec une autre molécule retenue dans une colonne. Par exemple, un substrat peut être lié à la matrice pour retenir son enzyme correspondante. La protéine d’intérêt est généralement éluée avec une molécule compétitrice ayant de l’affinité pour la matrice.

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Date : 2006
Auteur : Joëlle Brodeur, Martin Toussaint,  Projetbleu
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Ayant droit : CCDMD
Catégorie : Pédagogie
Numéro : 55593

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